Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales
Program 2008
La hemoglobina: una molécula prodigiosa
Resumen de la conferencia por:

Luis Franco Vera
Doctor en Ciencias Químicas por la Universidad Complutense. Catedrático de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad de Valencia (Estudi General) desde 1981. Anteriormente fue Profesor Adjunto y Profesor Agregado de Bioquímica en la Universidad Complutense. Ha ocupado diversos cargos académicos en la universidad y en diversas entidades científicas y fue Consejero de Universidades por designación del Senado. En 2003 tomó posesión como Académico de Número de la Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales, con el discurso titulado "El Rostro Humano de la Ciencia. Reflexiones en torno a la regulación biológica". Como consecuencia de su estancia postdoctoral en el Royal Cancer Hospital, de Londres, centró su actividad investigadora en las relaciones entre estructura y función del material genético de eucariotas, con especial énfasis en la actualidad en el estudio de sus modificaciones epigenéticas
 
texto completo publicado de la conferencia (pdf - 717 kb.)

resumen

¿Sería imaginable un camión que para transportar 4 toneladas tuviera que pesar 2100? Pues esa es la relación que existe entre la masa de oxígeno transportado por la sangre y la de la hemoglobina, la proteína que se encarga de ese transporte. ¿Se trata de un fracaso en la organización del sistema circulatorio? ¿O, quizá, de un derroche de la naturaleza?

En la presente charla se consideran los mecanismos por los que la sangre transporta el oxígeno desde los pulmones hasta todos los tejidos en los que se consume. Pero se tropieza inicialmente con una dificultad: la molécula de dioxígeno, muy apolar, es muy poco soluble en agua y todos los fluidos corporales, incluida la sangre, son medios acuosos. La hemoglobina, una proteína de un peso molecular alrededor de 68000 encerrada en los eritrocitos o glóbulos rojos, hace posible ese transporte. Cada molécula de hemoglobina es capaz de transportar 4 moléculas de oxígeno, lo que da lugar a la relación de masas de 1:530 que implica la analogía del camión con la que se empezaban estas líneas.

Pocas proteínas han sido tan estudiadas como la hemoglobina. Y son precisamente los estudios a nivel molecular de la estructura y función de la hemoglobina los que permiten concluir que ese derroche es necesario para asegurar de una forma exquisita el perfecto funcionamiento del transporte de oxígeno. Desde una perspectiva molecular, se pasa revista a la estructura de la hemoglobina y a la de la mioglobina, otra proteína, presente en los tejidos, de función complementaria a la de la hemoglobina.

A continuación, se consideran las peculiaridades de la unión de oxígeno a ambas proteínas y se explican, de modo sucinto, las causas de la cooperatividad en la hemoglobina. En este momento, ya se podrá comprender por qué la hemoglobina es un excelente intercambiador de gases, O2 y CO2. Pero el maravilloso comportamiento de la hemoglobina reserva aún varias sorpresas: nos permitirá comprender cómo se regula finamente la cesión de oxígeno en función de la demanda de cada tejido según su actividad; cómo se adapta este transporte a la presión atmosférica para asegurar, en función de la altura sobre el nivel del mar, un correcto aporte de oxígeno a los tejidos; cómo es posible que, durante el embarazo, pase el oxígeno desde la sangre de la madre a la del feto; cuáles son las causas de la toxicidad del monóxido de carbono; qué posibilidades existen de fabricar sangre artificial, que cumpla la función de transporte de gases; etc.

La consideración de todas estas cuestiones permitirá pasar, desde una actitud inicial de asombro, hasta la satisfacción de haber comprendido el funcionamiento de una de las moléculas más perfectas que existen en el cuerpo humano y de haber comprobado que la hemoglobina no es un fracaso, sino algo difícilmente superable.